Δύο ισομερή δικυκλο[4.1.0]επτανικά ανάλογα του αναστολέα γλυκοσιδάσης γαλακτο-βαλιδαμίνη, (1R*,2S,3S,4S,5S,6S*)-5-αμινο-1-(υδροξυμεθυλ)δικυκλο[4.1.0]επτάνιο -2,3,4-τριόλη, έχουν συντεθεί σε 13 στάδια από 2,3,4,6-τετρα-Ο-βενζυλ-D-γαλακτόζη.Οι ανασταλτικές δραστηριότητες των δύο διαμορφωτικά περιορισμένων αμινών, και των αντίστοιχων ακεταμιδίων τους, μετρήθηκαν έναντι των εμπορικών ενζύμων άλφα-γαλακτοσιδάσης από κόκκους καφέ και Ε. coli.Η δραστικότητα του ενζύμου GH27 της οικογένειας υδρολάσης γλυκοζυλίου (κόκκος καφέ) αναστέλλεται ανταγωνιστικά από την 1R,6S-αμίνη (7), μια αλληλεπίδραση δέσμευσης που χαρακτηρίστηκε από μια τιμή K(i) 0,541 μΜ.Η άλφα-γαλακτοσιδάση GH36 E. coli εμφάνισε πολύ ασθενέστερη αλληλεπίδραση δέσμευσης με την 1R,6S-αμίνη (IC(50)= 80 μΜ).Η διαστερεομερής 1S,6R-αμίνη (9) δεσμεύτηκε ασθενώς και στις δύο γαλακτοσιδάσες, (κόκκος καφέ, IC(50)= 286 μΜ) και (Ε. coli, IC(50) = 2,46 mM).
