Οι πρωτεΐνες του επεξεργαστή σήματος PII είναι ευρέως διαδεδομένες σε προκαρυώτες και φυτά όπου ελέγχουν ένα πλήθος αναβολικών αντιδράσεων.Η αποτελεσματική υπερπαραγωγή μεταβολιτών απαιτεί χαλάρωση των σφιχτών κυκλωμάτων κυτταρικού ελέγχου.Εδώ αποδεικνύουμε ότι μια μόνο σημειακή μετάλλαξη στην πρωτεΐνη σηματοδότησης PII από το κυανοβακτήριο Synechocystis sp.Το PCC 6803 είναι αρκετό για να ξεκλειδώσει την οδό αργινίνης προκαλώντας υπερσυσσώρευση του βιοπολυμερούς κυανοφυκίνης (πολυ-L-αργινυλ-πολυ-L-ασπαρτικό).Αυτό το προϊόν παρουσιάζει βιοτεχνολογικό ενδιαφέρον ως πηγή αμινοξέων και πολυασπαρτικού οξέος.Αυτή η εργασία αποτελεί παράδειγμα μιας νέας προσέγγισης της μηχανικής μονοπατιών με το σχεδιασμό προσαρμοσμένων προσαρμοσμένων πρωτεϊνών σηματοδότησης PII.Εδώ, το κατασκευασμένο Synechocystis sp.Το στέλεχος PCC6803 με μετάλλαξη PII-I86N υπερσυσσώρευσε αργινίνη μέσω της συστατικής ενεργοποίησης του βασικού ενζύμου N-acetylglutamate kinase (NAGK). Στο κατασκευασμένο στέλεχος BW86, η in vivo δραστηριότητα NAGK αυξήθηκε έντονα και οδήγησε σε περισσότερο από δέκα φορές υψηλότερη περιεκτικότητα σε αργινίνη παρά στον άγριο τύπο.Κατά συνέπεια, το στέλεχος BW86 συσσώρευσε έως και 57 % κυανοφυκίνη ανά ξηρή μάζα κυττάρου υπό τις συνθήκες δοκιμής, που είναι η υψηλότερη απόδοση κυανοφυκίνης που έχει αναφερθεί μέχρι σήμερα.Το στέλεχος BW86 παρήγαγε κυανοφυκίνη σε εύρος μοριακής μάζας από 25 έως >100 kDa.Ο άγριος τύπος παρήγαγε το πολυμερές σε ένα εύρος από 30 έως >100 kDa. Η υψηλή απόδοση και η υψηλή μοριακή μάζα κυανοφυκίνης που παράγεται από το στέλεχος BW86 μαζί με τις χαμηλές απαιτήσεις σε θρεπτικά συστατικά των κυανοβακτηρίων το καθιστούν ένα πολλά υποσχόμενο μέσο για τη βιοτεχνολογική παραγωγή κυανοφυκίνης.Αυτή η μελέτη καταδεικνύει επιπλέον τη σκοπιμότητα της μηχανικής μεταβολικής οδού χρησιμοποιώντας την πρωτεΐνη σηματοδότησης PII, η οποία εμφανίζεται σε πολλά βακτηριακά
